Аминокислоты в жизни человека реферат

Нина

Ациклические АК - моноаминомонокарбоновые, содержат 1 -аминную и 1-карбоксильную группы:. Это может привести к расстройству пищеварения, затем к депрессии и замедлению роста. Жвачные животные могут использовать нитриты и нитраты, которые восстанавливаются до аммиака бактериями рубца. Они кристаллизуются из нейтральных водных растворов. Полипептидные цепи могут содержать сотни АК звеньев, причем белковая молекула может состоять либо из одной, либо из нескольких полипептидных цепей. Изолейцин, Лейцин, Валин — разветвленные аминокислоты.

Из олигосахаридов сои, имеющих нежелательные функции, следует отметить раффинозу, образованную молекулами глюкозы, фруктозы и галактозы, а также стахиозу. Ответ придет письмом на почту и смс на телефон. Белки Белковые вещества составляют громадный класс органических, то есть углеродистых, а именно углеродисто азотистых соединений, неизбежно встречаемых в каждом организме. Аминокислоты взаимодействуют с кислотами и щелочами :.

Фишером, впервые применившим для этого методы органической химии. Путем встречного синтеза Э. Фишер доказал, что белки построены из остатков - аминокислот, связанных амидной пептидной связью.

Аминокислоты (Аминокарбоновые кислоты). 10 фактов

Он также выполнил первые аминокислотные анализы белка, дал правильное объяснение протеолизу [21. В е гг. Дальнейшее развитие получили аналитические методы: стал широко использоваться автоматический аминокислотный анализатор, созданный С. Муром и У. Стайном всущественно модифицированы хроматографические методы, до высокой степени совершенства доведен рентгеноструктурный анализ, сконструирован автоматический прибор для определения последовательности аминокислотных остатков в белке — секвенатор.

Благодаря созданию прочной методологической базы стало возможным проводить широкие исследования аминокислотной последовательности белка.

В эти годы была определена структура несколько сотен сравнительно небольших белков до аминокислоты в жизни человека реферат остатков в одной цепиполученных из самых различных источников как животного, так и растительного, бактериального, вирусного и другого происхождения. Среди них — протеолитические ферменты трипсин, химотрипсин, субтилизин, карбоксипептидазымиоглобины, геомоглобины, цитохромы, лизоцимы, иммуноглобулины, гистоны, нейротоксины, белкоавых оболочек вирусов, белково-пептидные гормоны и др.

В результате были созданы предпосылки для решения актуальных проблем энзимологии, иммунологии, эндокринологии и др. Белки — это высокомолекулярные азотсодержащие органические вещества, молекулы которых построены из остатков аминокислот.

Аудирование и видео на уроках англ яз доклад56 %
Новые и сверхновые звезды доклад9 %
Пожары в природе реферат35 %
Отчет о прохождении производственной практики информационные технологии22 %
Реферат нобелевские лауреаты в области химии43 %

Название жизни от греческого proteos - первый, важнейший отражает человека реферат значение этого класса веществ. Белкам принадлежит особая роль в воспроизводстве основных структурных элементов клетки, а также в образовании таких важнейших веществ как ферменты и гормоны [10. Наследственная информация сосредоточена в молекуле ДНК клеток любых живых организмов, поэтому с помощью белков реализуется генетическая информация.

Без белков и ферментов ДНК не может реплицироваться, самопроизводиться. Таким образом, белки являются основой структуры и функции живых организмов. Все природные белки состоят из большого числа сравнительно простых структурных блоков — аминокислот, связанных друг с другом в полипептидные цепи. Белки представляют собой полимерные молекулы, в состав которых входит 20 различных АК.

Поскольку эти АК могут объединяться в самой различной последовательности, то они могут образовывать громадное количество разнообразных белков и их изомеров. Физико-химические свойства белков определяются их высокомолекулярной природой, компактность укладки полипептидных цепей и взаимным расположением остатков аминокислот. Молекулярная масса варьируется от 5 до 1 млн. Максимум поглощения белков, в УФ-области спектра, обусловленный наличием ароматических аминокислот, находится вблизи нм.

Возбуждение электронов атома азота пептидной группы вызывает резкое увеличение поглощения при нм. Один из первых этапов выделения белка — получение соответствующих органелл рибосом, митохондрий, ядер, цитоплазматической мембраны с помощью дифференциального центрифугирования.

Далее белки переводят в растворимое состояние путем экстракции буферными растворами солей и детергентов, иногда — неполярными растворителями. Затем применяют фракционное осаждение неорганическими солями, этанолом, ацетоном или путем изменения pH, ионной силы. Для предотвращения коклюш у детей реферат работу проводят при пониженной температуре, с целью исключения протеолиза используют ингибиторы протеаз, некоторые белки стабилизируют полиолами, например глицерином.

Дальнейшую очистку проводят по схемам, специально разработанным для отдельных белков или группы гомологичных белков. Наиболее распространенные методы разделения — гель-проникающая хроматография, ионообменная и адсобрционная хроматография; эффективные методы — человека реферат хроматография высокого разрешения и аффинная хроматография [1.

Молекулы белков представляют собой линейные полимеры, состоящие из 20 основных аминокислот которые являются мономерами и, в некоторых случаях, из модифицированных основных аминокислот правда, модификации происходят уже после синтеза белка на рибосоме. Для обозначения аминокислот в научной литературе используются одно- или трёхбуквенные сокращения Рис. Четыре структуры белка. Последовательность аминокислот в белке соответствует информации, содержащейся в гене данного белка.

Концы белка называют С- и N- концом в зависимости от того, какая из групп концевой аминокислоты свободна не принимает участие в образовании пептидной связи : -COOH или -NH 2соответственно. При синтезе белка на рибосоме, новые аминокислоты присоединяются к C-концу. Белки длиной от 2 до аминокислотных остатков часто называют пептидами, при большей степени полимеризации - протеинами, хотя это деление весьма условно [11.

Кроме последовательности первичной структурыкрайне важна трехмерная структура белка. Она формируется в процессе фолдинга от англ. Выделяют четыре уровня структуры белка:. Последовательность аминокислот в белке первичная структура белка.

Взаимное расположение нескольких полипептидных цепей в составе единого белкового комплекса. Из-за относительно больших размеров белковых молекул, сложности их строения и отсутствия достаточно точных данных о структуре большинства белков еще нет рациональной химической человека реферат белков. Существующая классификация в значительной мере условна и построена главным образом на основании физико-химических свойств белков, источников их получения, аминокислоты активности и других, нередко случайных, признаков.

Так, по физико-химическим свойствам белки делят на фибриллярные и глобулярные, на гидрофильные растворимые и гидрофобные нерастворимые и т. По источнику получения белки подразделяют на животные, растительные и бактериальные; на белки мышечные, нервной ткани, кровяной сыворотки и т.

Протеины представляют собой простые белки, состоящие только из остатков аминокислот. Они широко распространены в животном и растительном мире. Имеют сравнительно низкую молекулярную массу тыс. Локализованы в основном в ядрах клеток. Растворимы в слабых кислотах, осаждаются аммиаком и спиртом.

2158389

Имеют только третичную структуру. В естественных условиях прочно связаны с ДНК и входят в состав нуклеопротеидов. Самая низкая молекулярная масса до 12 тыс. Проявляет выраженные основные свойства. Хорошо растворимы в воде и слабых кислотах. Содержатся в половых клетках и составляют основную массу белка хроматина. Растительные белки, содержащиеся в клейковине семян злаковых и некоторых других, в зеленых частях растений. Нерастворимые в воде, растворах солей и этанола, но хорошо растворимы в слабых растворах щелочей.

Содержат все незаменимые аминокислоты, являются полноценными продуктами питания [5. Растительные белки. Содержатся в клейковине злаковых растений. Сложные белки делят на ряд классов в зависимости от характера простетической группы. Белковая часть представлена в основном гистонами и протаминами.

Такая молекула обладает значительным дипольным моментом при нулевом суммарном заряде. Именно из таких молекул построены кристаллы большинства аминокислот. Некоторые аминокислоты имеют несколько аминокислоты в жизни человека реферат и карбоксильных групп. Для этих аминокислот трудно говорить о каком-то конкретном цвиттер-ионе.

  • Питательные вещества используются для построения … и
  • При распаде 1 г белка образуется 4,1 ккал.
  • Кене в г.
  • Служит физиологическим переносчиком железа.
  • Поэтому селекция зерновых культур направлена, в частности, и на повышение качества белкового состава зерна.
  • При пищеварении белковые молекулы перевариваются до аминокислот, которые, будучи хорошо растворимы в водной среде, проникают в кровь и поступают во все ткани и клетки организма.
  • Первая группа - молочные продукты.

Большинство аминокислот можно получить в ходе гидролиза белков или как результат химических реакций:. Рацемизация аспартата также отмечена доклад информатике компьютерная графика старении коллагена ; предполагается, что такая рацемизация специфична для аспарагиновой кислоты и протекает за счёт образования сукцинимидного кольца при внутримолекулярном ацилировании атома азота пептидной связи свободной карбоксильной группой аспарагиновой кислоты [5].

С развитием следового аминокислотного анализа D-аминокислоты были обнаружены сначала в составе клеточных стенок некоторых бактерийа затем и в тканях высших организмов. В состав некоторых пептидов входят D-аминокислоты, образующиеся при посттрансляционной модификации.

Например, D-метионин и D-аланин входят в состав опиоидных гептапептидов кожи южноамериканских амфибий филломедуз дерморфинадермэнкефалина и делторфинов. Наличие D-аминокислот аминокислоты в жизни человека реферат высокую биологическую активность этих пептидов как анальгетиков. Гораздо чаще D-аминокислоты входят в состав пептидов и их производных, образующихся путём нерибосомного синтеза в клетках грибов и бактерий.

Видимо, в этом случае исходным материалом для синтеза служат также L-аминокислоты, которые изомер изуются одной из субъединиц ферментного комплекса, осуществляющего синтез пептида.

Помимо этих аминокислот, называемых протеиногеннымиили стандартнымив некоторых аминокислоты в жизни человека реферат присутствуют специфические нестандартные аминокислотывозникающие из стандартных в процессе посттрансляционных модификаций. В последнее время к протеиногенным аминокислотам иногда причисляют трансляционно включаемые селеноцистеин Sec, U и пирролизин Pyl, O.

Решение этого вопроса смотрим в работе [13]. Не совсем ясно, чем эти аминокислоты оказались предпочтительнее других похожих. Структурные формулы 20 протеиногенных аминокислот обычно приводят в виде так называемой таблицы протеиногенных аминокислот :.

Для аминокислоты лизин существуют аминоацил-тРНК-синтетазы обоих классов. Пути биосинтеза протеиногенных аминокислот разноплановы. Одна и та же аминокислота может образовываться разными путями. Скорее всего они являются пептидами, поскольку молекулярная масса не превышает дальтон.

Являются белковым компонентом в структуре нуклеопротеидов. Проламины и глютеины - белки растительного происхождения. Альбумины и глобулины- наиболее богаты этими белками сыворотка крови, молоко, яичный белок. Оба эти класса относятся к глобулярным белкам. Соотношение альбуминов к глобулинам, получившее название белкового коэффициента в норме в крови сохраняется на постоянном уровне. Это соотношение при многих заболеваниях изменяется, поэтому определение его имеет важное практическое значение.

Альбумины - 69 дальтон, а глобулины - дальтон. Протеиды — сложные белкисостоят из белковой части и простетической группы небелкового компонента. Фосфопротеиды - содержат фосфорную кислоту. Липопротеиды — липиды.

Аминокислоты и их свойства

Гликопротеиды — углеводы. Металлопротеиды - металлы. Нуклеопротеиды содержат в качестве простетической группы нуклеиновые кислоты. Хромопротеиды — пигменты. Гемопротеиды содержат в качестве простетической группы Fe. Порфирины содержат Mg. Флавопротеиды содержат производные изоаллоксозина.

Все белки участвуют в фундаментальных процессах жизнедеятельности: фотосинтез, дыхание клеток и целостного организма, транспорт кислорода и углекислоты, окислительно-восстановительные реакции, свето- и цвето- восприятие. Например, хромопротеиды играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности: достаточно подавить дыхательную функцию Hb путем введения окиси углерода, либо подавить утилизацию кислорода в тканях синильной кислотой или ее солями цианидами, как моментально наступает смерть.

Спасибо, вам отправлено письмо. Дата обращения 5 сентября Вельтищев Ю. Значение и функции белков в организме.

Гемопротеиды - гемоглобин, миоглобин, хлорофиллсодержащие белки и ферменты вся цитохромная система, каталаза и пероксидаза. Все они содержат в качестве небелкового компонента структурно схожее железо или магний порфирины, но различные по составу и структуре белки, обеспечивая тем самым разнообразие их биологических функций.

Гемоглобин содержит в качестве белкового компонента глобин, а небелкового - гем. Флавопротеиды содержат прочно связанные с белком простетические группы, представленные изоаллоксазиновыми производными ФМН и ФАД.

Аминокислоты в жизни человека реферат 5673

Входят в состав оксидоредуктаз - ферментов, катализирующих окислительно-восстановительные реакции в клетке. Некоторые содержат ионы металлов ксантиноксидаза, сукцинатдегидрогеназа, альдегидоксидаза. Нуклеопротеиды - состоят из белков и нуклеиновых кислот, последние рассматриваются как простетические группы. Отличаются природой сахара пентозыэто либо рибоза, аминокислоты в жизни человека реферат дезоксирибоза.

Природа синтезированных в клетках белков зависит в первую очередь от природы ДНП, точнее ДНК, а свойства живых организмов определяются свойствами синтезированных белков. ДНК хранит наследственную информацию. Липопротеиды - простетическая группа представлена липидом. В составе липопротеидов открыты нейтральные жиры, свободные жирные кислоты, фосфолипиды, холестериды.

Широко распространены в природе растения, животные ткани, микроорганизмы. Входят в состав клеточной мембраны, внутриклеточных биомембранах ядра, митохондрий, микросом, присутствуют в свободном состоянии в плазме крови. Липопротеиды участвуют в структурной комплексной организации миелиновых оболочек нервов, хлоропластов, палочек и колбочек сетчатки. Вителлин, фосфовитин - содержатся в желтке куриного яйца.

Аминокислоты в жизни человека

Овальбумин - в белке куриного яйца, ихтулин- в икре рыб. Много фосфолипидов содержится в ЦНС. Они содержат органически связанный лабильный фосфат и являются источниками энергетического и пластического материала в процессе эмбриогенеза.

Также участвуют в процессах метаболизма. Гликопротеиды - содержат углеводы или их производные прочно связанные с белковой молекулой: глюкоза, манноза, галактоза, ксилоза и т. В состав простетических групп входят мукополисахариды. Гиалуроновая и хондроитинсерная кислоты входят в состав соединительных тканей.

Белки плазмы крови, за исключением альбуминов. Являясь составной частью клеточной оболочки участвуют в иммунологических реакциях, ионном обмене.

Металлопротеиды - биополимеры, содержащие помимо белка ионы какого-либо одного или нескольких металлов. Типичные представители - железосодержащие - ферритин, трансферрин и гемосидерин. Сосредоточен в печени, селезенке, костном мозге, выполняет роль депо железа в организме. Железо в ферритине содержится в окисленной форме. Трансферрин - растворимый в воде железопротеид, содержащийся в основном, в сыворотке крови в составе b-глобулинов.

Служит физиологическим переносчиком железа. Содержится в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки. Пищевые источники валина, изолейцина, лейцина, лизина, метионина, трионина, триптофана и аминокислоты в жизни человека реферат.

Их роль в организме. Характеристика белков как высокомолекулярных соединений, их структура и образование, физико—химические свойства. Ферменты переваривания белков в пищеварительном тракте.

Аминокислоты в жизни человека реферат 6487

Всасывание продуктов распада белков и использование аминокислот в тканях организма. Аминокислоты — азотсодержащие органические соединения.

Аминокислоты в жизни человека реферат 8704253

Способы их получения. Физические и химические свойства. Изомерия и номенклатура. Аминокислоты необходимы для синтеза белков в живых организмах. Применение в медицине и для синтеза некоторых волокон. Белки входят в состав мышечной, костной ткани, а также в состав жидкостей.

Кроме того, ферменты — вещества, увеличивающие скорость биохимических реакций в клетках, имеют природу белка. Некоторые гормоны — элементы, влияющие на процесс обмена веществ и энергии, также имеют белковую химическую природу, например, инсулин.

Какие же аминокислоты мы получаем с продуктами питания? Прежде всего, это изолейцин — важная аминокислота, принимающая участие в синтезе гемоглобина. Кроме того, в функции изолейцина входит регулирование уровня сахара в крови. Изолейцин содержится в следующих продуктах питания: аминокислоты в жизни человека реферат, кешью, куриное мясо, печень, мясо, рыба. А также рожь, чечевица, яйца.